Здоровая пища

Здоровье и правильное питание

Анализ амилаза

Креатинкиназа (КФК): норма в крови, причины повышения, понижения и дополнительные обследования

Ферменты организма — это специфические вещества-катализаторы. Их основная задача — ускорять прочие биохимические процессы.

КФК в крови — это фермент креатинкиназа, один из важнейших катализаторов, ускоряющий синтез АТФ (аденозинтрифосфата), той самой структуры, которая участвует во всех без исключения энергетических процессах. Без нее жизнедеятельность организма невозможна в принципе.

Само по себе это соединение группы ферментов неоднородно, несмотря на общее название. Существует несколько модификаций (изоферментов). Они отличаются концевой химической структурой молекулы.

Но в целом, устроены по той же схеме:

  • КФК ММ. Эта разновидность креатинкиназы расположена в скелетной мускулатуре. В свободной форме в сыворотке крови на ее долю приходится более 95% от общей массы вещества. Среди всех изоферментов.
  • КФК МВ. Гибридная разновидность. Вещество локализуется в клетках миокарда. В меньшей степени в сыворотке крови. Показатель изменяется при заболеваниях сердца, особенно сильно после инфаркта и при хронических ишемических процессах. То есть тех явлениях, связанных с недостаточным энергетическим обменом.
  • КФК ВВ. Специфический тип. Локализуется в мозговых тканях. В крови не обнаружатся, поскольку соединение не способно пройти через гематоэнцефалический барьер.

Все изоферменты похожи друг на друга и выполняют близкие функции, но в разных тканях организма.

В ходе анализа исследуются все фракции, кроме той, что копится в мозгу. По уже названной причине.

Роль фермента в организме

Функции соединения примерно одни и те же. Если говорить подробнее:

  • Синтез АТФ. Креатинфосфокиназа работает как ускоритель выработки этого вещества.
  • То же самое касается и синтеза высокоэнергетического соединения, креатинфосфата. КФК выполняют главную роль в обоих случаях.

Как и все прочие ферменты, креатинфосфокиназа действует узконаправленно, соответственно, функции ее минимальны, хотя и очень важны.

Есть и не столь очевидный момент. По концентрации изоферментов КФК врачи могут судить о патологиях различных органов и систем. Потому стоит говорить о креатинфосфокиназе еще и как об индикаторе заболеваний головного мозга, сердца, костно-мышечной системы. Это информативный показатель.

Когда назначают анализ

Оснований для исследования довольно много:

Боли в мышцах

Дискомфорт в мускулах — явный и частый признак миозита. Местного воспалительного процесса.

На фоне этого явления концентрация КФК возрастает. Чем интенсивней поражение мышц, тем больше показатели фермента.

Удобно исследовать фракции, если нужно оценить динамику состояния. Например, до и после лечения.

Отравления алкоголем

В этом случае диагностика назначается, чтобы исследовать сохранность энергетического обмена. Этанол, спирт, выступает своего рода ингибитором, замедляет синтез АТФ. Парадоксально, но КФК при этом растет.

Как результат — падает мускульная сила, снижается скорость обмена веществ в головном мозге. Если это явление достигает критических масштабов (например, после обильного потребления алкоголя, на уровне смертельной дозы), вероятны необратимые изменения.

Исследование количества креатинфосфокиназы призвано оценить степень нарушения. А затем и отследить, как проходит процесс восстановления.

Тахикардия, любые отклонения со стороны сердца

Аденозинтрифосфат (АТФ), а значит косвенным образом и креатинфофокиназа играет ключевую роль в работе мышечного органа.

Поскольку без достаточного количества этих веществ сократительная способность была бы в принципе невозможной. Любые отклонения сразу дают знать о себе.

На ранних этапах орган пытается компенсировать нарушение за счет накопленного запаса сил. Собственных ресурсов. Число сокращений в минуту растет. Как только внутренний потенциал исчерпан, сердце перестает биться с достаточной силой.

Внимание:

Если концентрация КФК так и продолжает расти, а функция миокарда так же мала, вероятна остановка работы органа.

Врачи имеют возможность поймать патологию на подступах. Хотя тахикардия развивается и по другим причинам.

Ревмокардит

Речь идет о воспалении аутоиммунного происхождения. По своей природе, подобное расстройство несет опасность для биохимических процессов вообще. В результате ложного ответа защитных сил организма, концентрация КФК увеличивается.

Поскольку мышечный слой разрушается, изоферменты начинают выходить в кровь и больше не обеспечивают внутренний ресурс и запас прочности миокарда. Чем это заканчивается — уже понятно. Возможна остановка сердца и смерть пациента.

Подозрения на инсульт и недавно перенесенные острые дефициты мозгового кровотока

Нарушения целостности церебральных тканей. В первом случае исследование косвенно подтверждает поражение нервных структур. Во втором — позволяет определить тяжесть расстройства.

Признаки предынсультного состояния подробно описаны , а инсульта — .

Воспалительные процессы

Любой этиологии. В основном — инфекционные. Токсины, которые вырабатывают бактерии, а также те, что остаются от разрушения собственных клеток организма, ингибируют, замедляют выработку КФК. По результатам анализа можно судить о степени тяжести воспаления.

Высокая нагрузка на миокард

Вариантов таковой может быть много. Например, спортивные тренировки или физическая, изнурительная работа. Категории пациентов, которые сталкиваются с подобными нагрузками — в группе повышенного риска.

В этой ситуации анализ крови на КФК назначают в качестве меры профилактики. Проводить исследование нужно регулярно. Как минимум, 2 раза в год. Можно чаще по потребности.

Все отклонения — это явное основание для тревоги. Энергетический обмен нужно поддерживать. Здесь на помощь приходят кардиопротекторы и прочие препараты. Это уже другой вопрос.

Перечень показаний далеко не полный. Анализ крови на креатинфосфокиназу назначают при опухолевых процессах, для подтверждения этиологии психических расстройств. Нужно ли в конкретном случае сдавать анализ решает профильный специалист.

Таблицы норм

Концентрация креаниткиназы зависит от пола пациента и его возраста. В меньшей мере расы, происхождения.

У женщин

Возраст (лет) Уровень КФК (ед/л)
15-20 123
21-50 до 150
Старше 50 Не более 160

Выкладки примерные. На деле — нужно учитывать в том числе индивидуальные особенности организма, конституцию тела, рост, вес, общее состояние здоровья и прочие.

Справиться может только специалист. Когда уточнит все необходимые моменты. Это возможно на очном приеме.

У мужчин

У мужчин, норма КФК в анализе крови изначально в два раз выше женской и находится в диапазоне от 270 до 300 Ед/литр.

Почему так? Причина в том, что общий объем мышц больше, а сила сокращений мускулатуры выше. Это обусловлено гормональными особенностями и конституцией тела. Потому энергетический обмен идет быстрее.

Возраст (лет) Норма КФК в единицах на литр крови
15-20 270
21-50 Не выше 300
После 50 Менее 280

Точнее нельзя сказать по тем же самым причинам.

У детей

Нормы КФК в крови у детей различны, но в отношении пола пока еще серьезного разброса нет. При рождении показатели самые высокие, и со временем падают в 2-3 раза.

Подробные данные представлены в таблице:

Годы Концентрация фермента (максимальная)
Первая неделя 650
До 6 месяцев 295
До 1 года 200
1-3 года 230
4-6 лет 150
6-12 лет (в подростковый, ранний пубертатный период отличия в части пола становятся более заметны, приведены усредненные значения) 160 (ж), 250 (м)
13-15 лет 125 (ж), 270 (м)

Уровни приблизительные. Расшифровку лучше оставить специалисту. Вопрос сложный. Универсальных показателей не существует.

Причины повышения

Рост концентрации КФК встречается чаще, чем снижение. В основном подобное отклонение начинается при дегенеративных процессах.

  • Миокардит. Воспалительное поражение сердечной мышцы. Имеет инфекционную, реже несептическую природу. Креатинкиназа в крови повышена по причине разрушения тканей. Фермент переходит из связанной в свободную форму и находится в крови в больших объемах.

В норме уровень КФК МВ составляет около 2% от общего количества креатинфосфокиназы. По концентрации вещества и степени отклонения от нормы судят о тяжести заболевания.

  • То же самое касается инфаркта. Это неотложное состояние, при котором мышечный слой стремительно разрушается от недостатка питания и клеточного дыхания. Наблюдается резкий рост КФК, сразу после того как патологический процесс развился.

Далее уровень постепенно снижается. На это требуется не один день, а порой вообще несколько недель. Помочь скорректировать энергетический обмен способны врачи. Если систематически использовать протекторы и прочие препараты, восстановление пойдет быстрее.

  • Аутоиммунное поражение мускулатуры. Довольно редкое явление. При этом состоянии мышцы организма разрушает собственная защитная система. Степень расстройства различна. В самых легких случаях это локализованный процесс. В более сложных — генерализованный. Когда задействовано множество мышц.

В кровеносное русло выходит КФК ММ, концентрация повышается, это сразу становится заметно. Тем более что эта модификация составляет подавляющее большинство от общей массы соединения в русле.

  • Причиной, почему креатинкиназа в крови повышена, может быть и инсульт, острое нарушение церебрального кровообращения. Суть явления примерно та же, что и при инфаркте. Отличается только локализация. Участки головного мозга отмирают.

КФК ВВ, специфический изофермент который содержится в нервных волокнах, не повышается. Мешает гематоэнцефалический барьер.

Однако, из-за нарушений центральной регуляции процессов энергообмена, количество прочих модификаций КФК меняется. Это скорее косвенное последствие, но оно хорошо заметно. Все возвращается в норму спустя несколько недель.

  • Потребление большого количества спиртного. Повышение креатинфосфокиназы означает, что произошла интоксикация, и чем сильнее отравление, тем серьезнее страдает энергетический обмен.

Исследование проводят дважды. Первый раз — до того, как начато лечение (детоксикационные мероприятия). Второй — уже после. Чтобы исследовать, насколько восстановился синтез АТФ.

Можно оценить уровень и потом, в динамике. Это важно если, например, пациент получил критически опасное отравление, и его едва удалось вернуть в норму. Вопрос остается на усмотрение профильных врачей.

  • Использование некоторых препаратов. КФК может повыситься и при приеме определенных лекарственных средств — это побочный эффект. Обычно серьезной опасности он не несет, но возможны исключения из правила. Тот же эффект встречается у препаратов психотропного ряда. Антидепрессантов, нейролептиков. В меньшей мере у транквилизаторов.
  • Еще одна причина повышения креатинкиназы в крови — это недавно проведенная операция. Чем тяжелее вмешательство, чем сложнее восстановление, тем серьезнее нарушения энергетического обмена. Главный признак этого — рост креатинфосфокиназы.

КФК может быть выше нормы по причине деструкции мышц, нервных тканей, структур миокарда. В каждом случае растет определенная фракция фермента. Не считая разве что головного мозга, поскольку вещество не может выйти за пределы гематоэнцефалического барьера.

Чтобы определиться, в чем дело, нужно провести полную диагностику. Заниматься этим должна группа специалистов: невролог, кардиолог и прочие.

Внимание:

Рост КФК отнюдь не помогает организму, и здоровья не добавляет. Хотя так и может показаться на первый взгляд.

Дело в том, что от увеличения концентрации энергетический обмен сам по себе не усиливается. Чаще всего фракции фермента высвобождаются при разрушении тканей. Нервных, мышечных.

Они выступают своего рода депо, хранилищами. При деструкции происходит активный выброс. Но вещества так и остаются инактивными. Им нечего ускорять. Субстрата больше не становится.

К тому же основное заболевание само по себе может быть фактором недостаточного энергообмена. Возникает парадоксальная ситуация: КФК в крови повышен, а процесс предельно медленный.

Причины снижения

Это нарушение встречается реже. Тем не менее, ничего хорошего пациентам оно также не сулит.

  • Заболевания печени. Цирроз. Деструкция тканей органа. Представляет собой некроз, стремительное отмирание клеток. При хронической форме КФК уменьшается постепенно, следуя за прогрессированием основного заболевания. Что же касается острого гепатонекроза, происходит стремительный скачок. Поэтому, показатели креатинфосфокиназы используют как индикатор благополучия крупнейшей железы.
  • Токсические поражения печени. Встречаются, например, при активном потреблении алкоголя. Реже диагностируют лекарственные формы. Те, которые развиваются после долгого лечения некоторыми препаратами: стероидами, противовоспалительными и при передозировке ацетилсалициловой кислоты.
  • Беременность. Во время гестации организм усиливать энергетический обмен. Вырабатывается больше креатинфосфокиназы. Она призвана стимулировать энергообмен в теле самой матери, а заодно обеспечивать плод.

Правда, не всегда это так. На поздних стадиях (ко второму-третьему триместру), потребности ребенка и самой матери столь велики, что количество КФК падает. Это нормальное явление. Оно указывает на интенсивное развитие плода. Вещество быстро утилизируется, замещается новым.

  • Недостаточное питание. Алиментарный фактор в этом случае играет одну из главных ролей. Наравне с беременностью это самая частая причина снижения КФК. При неправильном питании, если организм недополучает белка, незаменимых аминокислот, синтез креатинфосфокиназы серьезно замедляется.

В самых опасных случаях, тело начинает утилизировать собственные мышцы, чтобы получить КФК и прочие необходимые для энергетического обмена вещества. Ничем хорошим это не заканчивается.

Длительное голодание может привести к смерти. Энергообмен восстанавливается медленно, даже если процесс еще не перешел в критическую фазу. На восстановление может понадобиться до нескольких месяцев.

Дополнительные мероприятия

Одного только анализа на КФК редко хватает, чтобы поставить диагноз. Исследование используют, чтобы констатировать факт: что-то не так. Что именно — выясняют другими способами.

  • Опрос и сбор анамнеза. Нужно понять, какие жалобы имеются. Чтобы выдвинуть гипотезы и рассмотреть варианты болезней. Это первый шаг.
  • УЗИ органов пищеварительного тракта. В основном исследуют печень. Она — один из главных виновников проблемы.
  • ЭКГ и эхокардиография. Чтобы оценить состояние сердца. Отклонения вроде ИБС, тем более перенесенные инфаркты обязательно скажутся на показателях КФК.
  • Электроэнцефалография мозга.
  • Изучение сосудов церебральных структур, позвоночных артерий.
  • Биохимический анализ крови. В особенности показатели АЛТ и АСТ. Также их называют печеночными пробами.
  • Электромиография. По необходимости. Чтобы оценить сократимость мышц. При недостаточной концентрации КФК и АТФ, она обычно снижается.
  • МРТ или КТ по необходимости. В основном, если врачу не до конца понятно структурное состояние той или иной системы или определенного органа.
    В основном — этого достаточно. По усмотрению специалистов, перечень может быть расширен.

КФК или креатинфосфокиназа — это катализатор, фермент, который ускоряет выработку АТФ. Вещества, что позволяет организму вообще существовать и заниматься деятельностью.

Все отклонения однозначно нужно тщательно проверять. Искать причину нарушения и по необходимости — лечить.

Что такое КФК в крови, какова норма

В медицинской практике встречается такая аббревиатура, как КФК крови. Соответствующий анализ чаще всего назначается в том случае, когда пациента беспокоят боли в грудной клетке или дискомфорт после тяжелых травм. Необходимо понимать, что это такое, как проводится исследование и расшифровка показателей.

Описание

КФК (креатинфосфокиназа, креатинкиназа) представляет собой фермент-катализатор, участвующий в главных биохимических изменениях в организме.

В составе молекулярной формулы этого вещества содержится 2 димера – М и В. Благодаря им происходит формирование изоферментов, местом локализации которых являются различные органы:

  • ВВ формируется в головном мозге;
  • ММ – в мышечных тканях скелета;
  • ВМ – в сыворотке и сердечной мышце.

Общая креатинкиназа – это совокупная активность ферментов-изоэнзимов, поступающих из сердца и мышц.

При инфаркте миокарда ВМ и КФК в биохимическом анализе крови быстро увеличиваются. Для этого требуется не более 6 часов, а уже через 30 показатель приходит в норму.

Диагностирование патологического состояния происходит в большинстве случаев после того, как произойдет повторное повышение уровня.

Когда назначается анализ на КФК

В первую очередь исследование необходимо проводить в том случае, если возникает необходимость в диагностировании патологий функционирования сердечной мышцы, а также заболеваний мышечных тканей скелета. При возникновении болезненности в области грудины анализ необходим для предугадывания сердечного приступа, а также диагностики серьезного повреждения миокарда.

Кроме того, биохимическое исследование необходимо, чтобы определить вероятность инфаркта, дистрофию мышц, дерматомиозит и прочие процессы воспалительного характера. Оно позволяет также установить, насколько эффективно проводимое лечение после приступа.

Биохимия актуальна и при таких ситуациях, когда возникает необходимость подтвердить диагноз в случае:

  • вирусного миозита;
  • отравления в результате употребления алкогольных напитков;
  • ревмокардита;
  • нарушений ритма сердца;
  • спазмов мышц скелета;
  • новообразований злокачественной формы;
  • инсульта;
  • эпилептических припадков;
  • шизофрении;
  • возможного воспаления;
  • повышенных нагрузок на сердечную мышцу.

Направление на анализ могут выдать такие специалисты, как:

  • кардиолог, т. к. повышенный уровень КФК возможен спустя четыре часа после развития инфаркта, значение снижается на 3-4 день;
  • онколог – при подозрении на формирование злокачественных образований;
  • эндокринолог, если имеются нарушения в работе щитовидной железы (ингибирование активности креатинкиназы у женщин осуществляется тироксином);
  • терапевт – в случае получения пациентом травмы;
  • невролог – при диагностировании наследственной миотонии и миопатии.

При наличии результатов не рекомендуется расшифровывать их самостоятельно. В этом случае нужно обратиться к профессионалу.

Проведение исследования

Перед тем как сдавать анализ на КФК, пациент в обязательном порядке должен проинформировать лечащего врача о том, какие медикаментозные препараты он употребляет на данный момент. Это необходимо, поскольку определенные лекарственные средства могут повлиять на содержание фермента, а также исказить результаты проведенного обследования.

Подготовка

Для получения максимально точных результатов специалисты рекомендуют придерживаться перед процедурой некоторых правил подготовки к сдаче анализа:

  1. Не принимать пищу за восемь часов до посещения лаборатории. Сдавать кровь можно исключительно на голодный желудок.
  2. Убрать из употребления все медикаменты. Исключением являются лишь жизненно важные препараты. Если такие имеют место, то об этом нужно сообщить врачу или лаборанту.
  3. В течение суток до процедуры не употреблять спиртные напитки.
  4. За день исключить из рациона острые, жареные, соленые блюда, а также сладкие и копченые продукты.
  5. Не проводить за пару дней до анализа инструментальные обследования. Сюда относится рентгенография и УЗИ.
  6. Отказаться от газированных напитков за 12 часов.
  7. Избегать стрессовых ситуаций.

Кроме того, если анализ проводится с целью выявления заболеваний скелетной мускулатуры, то рекомендуют отказаться от тяжелых физических нагрузок. Это обусловлено тем, что после выраженной активности уровень креатинфосфокиназы имеет высокое значение.

Забор крови

Как уже говорилось, анализ сдают только натощак. Кровь берут непосредственно из вены. После этого биологический материал направляется в лабораторию, где проводится расшифровка полученного результата. Для этой цели кровяную жидкость делят на 2 части: фракцию с клетками и плазму.

Запись показателей осуществляется в единицах активности на литр сывороточного состава.

Иногда, чтобы подтвердить диагноз или проконтролировать проводимые терапевтические мероприятия, назначают повторный анализ на КФК. Его проводят, как правило, спустя два дня после первого.

Расшифровка результатов

Вне зависимости от цели проведенного исследования, расшифровать правильно результаты может только специалист.

Стоит также отметить, что если анализ показывает повышение показателя, это может говорить о некоторых патологических изменениях в организме:

  • повреждении мышц скелета или сердца;
  • напряжении мышечной массы;
  • воспалительных процессах в тканях мозга.

Проводится исследование уровня ферментов, а при необходимости уточнить диагноз исследуется показатель фракции креатинфосфокиназы.

Как ведет себя фермент при инфаркте миокарда

Если диагностируется инфаркт миокарда, то повышаться будет не только креатинкиназа, но и другие ферменты. Данный процесс можно отследить по данным в таблице ниже.

Показатели в норме

На нормальное значение КФК влияет несколько факторов:

  • раса;
  • половая принадлежность;
  • возраст.

Если брать средние показатели, то у взрослого они составляют 20-200 ед/л. При этом у женщин нормой считается 167 ед/л, а у мужчин – 190.

Незначительное повышение КФК может наблюдаться у ребенка в период интенсивного роста.

Более наглядно средние показатели представлены в таблице.

Пол и возраст

Средние нормы

У мужчин

от 52 до 20 мел/л

Для женщины

от 35 до 165 мел/л

Дети

Новорожденные

до 652 Ед/л

от 5 дней до полугода

до 295 Ед/л

от 6 до 12 месяцев

до 203 Ед/л

от 12 месяцев до трех лет

до 228 Ед/л

У детей, как правило, значение несколько больше, что объясняется повышенной активностью мышц и нервных тканей.

Факторы повышения и понижения КФК

На рост уровня КФК могут влиять многие причины. К наиболее распространенным относятся:

  • миокардит, при котором происходит воспаление мышечной ткани сердца;
  • онкозаболевания (в большинстве случаев в период распада опухоли, что приводит к тяжелой интоксикации организма);
  • полимиозит – болезнь аутоиммунного типа, в результате чего ткани мышц подвергаются атаке со стороны клеток иммунной системы;
  • судороги, в особенности при эпилептических припадках;
  • миокардиодистрофия;
  • чрезмерное употребление алкогольных напитков, отравление спиртным;
  • передозировка определенных медикаментозных средств, таких как статины, амфотерицин, фибраты.

Если речь идет о переутомлении мышечной ткани, то креатинкиназа повышается только при разрушении мышц. Такой процесс будет сопровождаться сильными болезненными ощущениями.

Стоит также отметить, что постоянное повышенное значение данного показателя будет наблюдаться у людей с психическими расстройствами, а именно при таких состояниях, как:

  • маниакально-депрессивный психоз;
  • шизофрения;
  • злоупотребление препаратами психотропной группы.

Увеличение значений возможно также после проведения оперативного вмешательства. При этом большая вероятность повышения концентрации фермента отмечается в случае тяжелого восстановительного периода.

При определенных ситуациях можно наблюдать и резкое понижение креатинфосфокиназы. Чаще всего это вызвано уменьшением мышечной массы тела.

Среди других причин снижения концентрации вещества выделяют:

  • цирроз;
  • поражение печени под воздействием чрезмерного употребления алкоголя;
  • передозировку таких средств, как аскорбиновая кислота, амикацин или аспирин;
  • период вынашивания ребенка.

Как видно, на уровень КФК влияет большое количество факторов.

Поэтому перед тем, как делать окончательные выводы относительно состояния больного, необходимо проведение дополнительных исследований.

Какие могут быть осложнения при отклонении от нормы

Сам по себе фермент креатинкиназа – это нетоксичное вещество, поэтому в случае его избытка угрозы для человеческого организма не будет.

При недостаточном содержании КФК возможны нарушения в работе нервной и мышечной системы. Такое состояние сопровождается обычно:

  • головокружением;
  • быстрой утомляемостью;
  • слабостью мышц;
  • пониженной концентрацией внимания;
  • снижением работоспособности.

Серьезную опасность могут представлять те болезни, которыми и было вызвано повышение уровня фермента: отравления, инфаркт, онкологические процессы и др.

Как нормализовать значения

Если креатинкиназа в крови повышена, необходимо незамедлительно обращаться за медицинской помощью.

Только специалисты смогут установить истинную причину отклонения от нормы и подобрать наиболее эффективные терапевтические мероприятия, исходя из заболевания, которое способствовало такому состоянию.

Но существуют также определенные правила, позволяющие понизить показатели КФК, которые не рекомендуется игнорировать:

  • нужно стараться включать в рацион продукты, способствующие нормальной работе сердца;
  • употреблять много магния;
  • сделать так, чтобы в меню присутствовала пища с большим содержанием витаминов С и А;
  • придерживаться диетического питания, предварительно проконсультировавшись со специалистом;
  • меньше есть соленых, острых и жирных блюд;
  • не допускать нервного перенапряжения и чрезмерных физических нагрузок.

Если наблюдаются низкие значения КФК, то рекомендуется пересмотреть свой образ жизни, начать заниматься легким спортом, бегать и просто больше ходить пешком.

Исследование креатинкиназы в крови – необходимая процедура. Анализ не только позволяет определить опасные болезни еще на ранних стадиях развития, но также помогает контролировать течение заболевания и эффективность терапевтических мероприятий.

Определение активности амилазы

Амилаза катализирует 1,4- гликозидные связи крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов до мальтозы, декстринов и других полимеров. У человека амилаза секретируется поджелудочной и слюнными железами, небольшая ее активность обнаруживается в тканях печени и скелетной мускулатуры. Молекулярная масса ее низкая, равна 48 000 Да, в отличие от большинства ферментов она фильтруется в клубочках почек и содержится в моче. Амилаза состоит из двух изоферментов: панкреатического и слюнного. У здоровых людей в сыворотке крови около 70% амилолитической активности приходится на слюнной изофермент, в моче приблизительно такой же процент приходится на панкреатическую изоамилазу.

Гиперамилаземия наблюдается при многих заболеваниях, но наиболее выражена при остром панкреатите, при котором активность увеличивается за счет панкреатического изофермента. При данном заболевании наибольший подъем содержания амилазы в крови отмечается в первые сутки.

В качестве субстрата в методах определения амилазы чаще применяют крахмал. Крахмал — полисахарид, состоящий из 10-20% из амилозы и амилопектина, нерастворимого в воде. Активность фермента возрастает в присутствии ионов хлора.. в молекулу амилазы входит атом кальция. Ионы кальция не только активируют амилазу, но и предохраняют ее от потери активности и распада под влиянием протеолитических ферментов.

Ингибирование активности амилазы фторидами, цитратом, оксалатом и ЭДТА объясняется связыванием ионов кальция. Унифицированным методом является метод Смита-Роя и Каравея.

Принцип метода: амилаза гидролизует расщепление крахмала с образованием конечных продуктов, не дающих цветной реакции с йодом. Об активности амилазы судят по уменьшению интенсивности окраски.

Реактивы:

1. Бензойная кислота.

2. Натрия фосфат двузамещенный безводный (Na2HРО4).

3. Крахмал растворимый.

4. Натрия хлорид, 0,154 моль/л.

5. Субстратно-буферный раствор рН 7,0: 13,3 г Na2HРО4 и 2 г бензойной кислоты растворяют в 250 мл 0,154 моль/л хлорида натрия и доводят до кипения. Суспендируют 0,2 г растворимого крахмала в небольшом количестве холодной воды и вводят в кипящий буферный раствор. Кипятят 1 мин. Охлаждают и доводят водой до 500 мл.

6. Калия йодит.

7. Калий йодноватокислый.

8. Калия фторид.

9. НCI концентрированная.

10. 0,01 Н раствор йода: 0,036 г йодноватокислого калия и 0, 45 г йодида калия растворяют в 40 мл воды и медленно при помешивании добавляют 0,09 мл концентрированной НСI. 5 г фторида калия растворяют в 50 мл воды, фильтруют в мерную колбу, приливают 40 мл раствора йода и доливают водой до 100 мл.

Ход определения: Опытная проба: 0, 5 мл субстратно-буферного раствора помещают в пробирку, нагревают 5 минут при 37 °С, добавляют 0,01 мл сыворотки. Инкубируют 7,5 мин при 37 °С. После инкубации добавляют 0,5 мл 0,1 н раствора йода и доводят объем водой до 5 мл. Измеряют на ФЭК в кювете с толщиной слоя 1 см при длине волны 630-690 нм (красный светофильтр) против воды.

Холостую пробу ставят так же, как опытную, сыворотку добавляют после инкубации вместе с 0, 1 н раствором йода. Измеряют при тех же условиях, что и опытную пробу, против воды.

Активность амилазы выражают в миллиграммах или граммах крахмала, гидролизованного 1 л биологической жидкости за 1 с инкубации при 37 °С. Расчет производят по формуле:

Активность амилазы, мг/с.л. = Е1 — Е2,

где Е1 – экстинкция холостой пробы,

Е2 — экстинкция опытной пробы,

С- количество крахмала, введенного в опытную и холостую пробы,

t – коэффициент пересчета на 1 с инкубации,

К – коэффициент пересчета на 1 л биологической жидкости с учетом разведения.

Нормальные величины. Сыворотка крови: 3,3-8,9 мг/с.л или 120 мг/ч.мл.

Норма содержания АсАт в крови и причины повышения и понижения активности фермента


Повышение концентрации клеточного фермента АсАт в крови может указывать на патологии сердца, печени или мышц.
Как проверить уровень АсАт?

АлАт – фермент печени, высвобождающийся в кровь при вирусном, токсическом и других видах поражений данной железы. Рассматривается в соотношении с АсАт.
Где сдать анализ?

Сдайте анализ крови в любом удобном месте без очередей и переплат!
Найти ближайший медицинский центр…

Комфорт — превыше всего. Сдайте все необходимые анализы не выходя из дома.
Вызвать специалиста на дом…

Сэкономьте на медицинском обследовании, став участником специальной дисконтной программы.
Узнать больше…

Контроль качества клинических лабораторных исследований, осуществляемый по международным стандартам, – гарантия точного диагноза.
Посмотреть на примере независимой лаборатории «ИНВИТРО»…

К числу наиболее эффективных методов диагностики многих заболеваний относится биохимический анализ крови. В рамках этого исследования в том числе проводится определение активности аспартат-аминотрансферазы (АсАт), что позволяет выявить такие серьезные заболевания, как рак и инфаркт миокарда. Причем в некоторых случаях диагностировать болезнь удается до появления выраженных признаков, фиксируемых в ходе инструментальных исследований.

АсАт — что это?

Аспартат-аминотрансфераза (АсАт) представляет собой молекулу белка, которая образуется в клетках тканей и способствует активизации биохимических процессов в организме. В состав данного фермента входит витамин В6, который принимает участие в аминокислотном обмене. В результате метаболизма АсАт образуются вещества, обеспечивающие глюконеогенез (процесс синтеза глюкозы не из углеводов). Этот механизм способствует поддержанию организма в работоспособном состоянии в периоды голодания или повышенных физических нагрузок, обеспечивая снабжение клеток энергией. Таким образом АсАт участвует в энергообмене.

Максимальная концентрация фермента отмечается в мышечных тканях (особенно в миокарде и скелетной мускулатуре) и в печени. Также его можно обнаружить в порядке убывания концентраций: в почках, поджелудочной железе, селезенке, легких и сыворотке крови. Например, активность АсАт в эритроцитах больше, чем в сыворотке крови, в 10 раз, но меньше, чем в сердце, в 1000 раз.

Поскольку концентрации этого внутриклеточного фермента в крови значительно ниже, чем во всех перечисленных органах, и попасть он туда в большом количестве может только из разрушенных, отмерших клеток и тканей органов, АсАт является маркером (индикатором) некротических процессов в организме.

Таким образом, биохимический анализ на АсАт назначается в первую очередь для диагностики тяжелых заболеваний сердца и печени, мышечных травм, а также при комплексном исследовании нарушений работы поджелудочной железы и других органов. Измерение результатов осуществляется в единицах на литр крови (Ед/л).

Норма АсАт в крови

Норма активности фермента в результатах анализа зависит от нескольких факторов, в особенности от пола и возраста человека. Более высокие нормативные показатели отмечаются у детей ввиду активного роста скелетных мышц, а также у мужчин, чья мышечная масса значительно выше, чем у женщин.

В норме концентрация АсАт в крови женщин составляет не более 31 Ед/л, мужчин — не более 37 Ед/л. Наиболее высокая активность фермента отмечается у детей в возрасте до пяти дней, она может достигать 97 Ед/л. К концу первого года жизни ребенка показатель не превышает 82 Ед/л. К шести годам содержание фермента снижается до 36 Ед/л. У девочек в возрасте 12–17 лет значение не превышает 25 Ед/л, а у мальчиков — 29 Ед/л.

При беременности результаты анализа нередко отличаются от нормативных показателей, АсАт может быть как повышен, так и понижен. Это объясняется изменениями, происходящими в женском организме во время вынашивания ребенка, и считается вариантом нормы.

Причины повышения АсАт

Когда в организме человека происходит обновление тканей с одновременным отмиранием старых клеток, а также когда ткани разрушаются не естественным путем, а вследствие травм, истощения, воспалительных и некротических процессов, онкологии, тяжелых эмоциональных и физических перегрузок, АсАт высвобождается из отмерших клеток и устремляется в кровоток. Это приводит к заметному увеличению (в 2–20 раз) его количества в сыворотке крови. Повышение может фиксироваться при таких патологиях и функциональных нарушениях органов:

    1. Сердце:
      • инфаркт миокарда (его концентрация увеличивается в 10–20 раз; биохимия позволяет выявить болезнь еще до появления ее признаков на электрокардиограмме);
      • острая коронарная недостаточность (при этом состоянии у больного наблюдается увеличение количества фермента в течение суток, затем концентрация снижается и через несколько дней возвращается к нормальным показателям);
      • состояние после операций на сердце, ангиокардиографии (катетеризации сосудов сердца);
      • острый ревмокардит, тяжелые приступы стенокардии, тахиаритмии;
      • тромбоз легочной артерии.
    2. Печень и желчный пузырь:
      • гепатиты различного происхождения (вирусные, алкогольные, токсические);
      • амебоидные инфекции;
      • цирроз;
      • гепатоцеллюлярная карцинома (рак печени);
      • холестаз (закупорка желчевыводящих путей);
      • холангит (воспаление желчных протоков).
    3. Поджелудочная железа:
      • острый панкреатит (воспаление поджелудочной железы);
      • флегмона забрюшинной клетчатки.
    4. Скелетная мускулатура:
      • спортивные и бытовые мышечные травмы;
      • мышечные дистрофии.
    5. Системные и инфекционные заболевания:
      • вирусный мононуклеоз;
      • гемолитический синдром;
      • васкулиты и др.

Если показатель АсАт повышен в течение 3–5 дней и его значение не снижается, это свидетельствует о критическом состоянии больного. При повышении же концентрации есть все основания предполагать, что некротический очаг увеличивается или в патологический процесс вовлеклись соседние ткани. Однако у больных стенокардией, а также у лиц с диагностированной поздней стацией цирроза количество этого вещества не превышает нормы.

Так как причинами повышения могут быть заболевания нескольких органов (в первую очередь сердца и печени), то перед врачами встает задача определить, патологии какого органа стали причиной изменений результатов исследования. Решить данную проблему позволяет вычисление коэффициента де Ритиса. При этом необходимо определить концентрацию аланин-аминотрансферазы (АлАт), которая также является белковым внутриклеточным ферментом.

АлАт вырабатывается печеночными клетками. Функция этого вещества — ускорять биохимические процессы и передавать молекулам аланин. Нормальное содержание АлАт у мужчин составляет менее 40 Ед/л, а у женщин — менее 32 Ед/л. Повышение этих показателей говорит о поражении печени, поэтому для проведения дифференциальной диагностики необходимо делать анализ одновременно двух ферментов. Их соотношение (АсАт/АлАт) и называется коэффициентом де Ритиса. В норме оно составляет 1,3 ± 0,42. При заболеваниях печени коэффициент уменьшается, а при патологиях сердца – увеличивается.

Повышение АсАт в некоторых случаях может отмечаться у здоровых людей. Такое возможно после мышечных нагрузок, приема алкоголя и целого ряда лекарственных средств, в частности, противоопухолевых и желчегонных препаратов, антибиотиков, барбитуратов, контрацептивов, успокоительных средств и других. У детей активность белка может увеличиваться при наличии воспалительных процессов в организме. Как мы уже отмечали, повышение концентрации также встречается у женщин во время беременности.

Активность АсАт понижена: причины

Низкий уровень этого вещества в крови отмечается при наличии тяжелых некротических процессов в печени, после повторного проведения гемодиализа, а также при дефиците витамина В6 в организме. Если при разрыве печени АлАт и АсАт понижены, а билирубин повышается или остается в пределах нормы, это является неблагоприятным прогностическим признаком.

Можно ли нормализовать уровень активности фермента?

Если результаты исследований показали повышение активности фермента, необходимо устранить те факторы, которые спровоцировали эти биохимические изменения. В частности, следует отказаться от регулярного приема алкоголя и изменить лечебный курс, если изменение содержания фермента вызвано приемом медикаментов. Снижать АсАт следует под строгим врачебным контролем. В ходе лечения больной должен обязательно проконсультироваться с гепатологом и кардиологом.

Также необходимо устранить имеющиеся воспалительные процессы и провести лечение заболеваний печени и сердца, если именно они стали причиной повышения концентрации вещества. В подобных случаях пациенту зачастую требуется госпитализация с последующим проведением интенсивной терапии и контролем содержания фермента через определенные промежутки времени.

Исследование АсАт является эффективным и финансово доступным методом диагностики целого ряда заболеваний. Результаты анализа отличаются высокой точностью и позволяют обнаружить имеющиеся заболевания еще до появления признаков патологии, выявляемых при проведении других исследований. Контроль количества данного вещества в процессе лечения позволяет оценить эффективность терапии и составить дальнейший прогноз состояния больного.

Где можно сдать кровь на анализ АсАт?

На данный момент сдать кровь на анализ АсАт можно во многих государственных и частных медицинских учреждениях. Первые — оказывают услуги на бесплатной основе, но не обеспечивают надлежащий уровень сервиса.

Быстро пройти обследование и получить точные результаты можно в частных диагностических лабораториях. Подобная услуга обойдется в среднем в 170–300 рублей без учета стоимости забора биоматериала. Цена зависит от региона, срочности проведения исследования, используемого оборудования и престижности лечебно-диагностического учреждения. Забор биоматериала проводится натощак, время проведения анализа – от двух часов (при срочном заказе) до 1–2 рабочих дней.

Например, к числу ведущих лабораторий России, выполняющих такие исследования, относится «ИНВИТРО». В ее стенах используется методика кинетического UV-теста, которая гарантирует высокую точностью результатов. Клиентам обеспечиваются качественное обслуживание, приемлемые цены и оперативность выполнения работ. Стоимость анализа в лабораториях «ИНВИТРО» в большинстве областных центров варьируется в пределах 140–170 рублей за само исследование и 120–200 рублей за забор биоматериала. Цена подобных услуг для Москвы и Подмосковья составляет соответственно 260 и 199 рублей.

Биохимический анализ крови, ферменты крови. Амилаза, липаза, АЛТ, АСТ, лактатдегидрогеназа, щелочная фосфатаза — повышение, снижение показателей. Причины нарушений, расшифровка анализа.

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов. Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим. В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией.
Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент, а активный центр – кофермент. Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент. Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6, В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.
Что такое фермент? Как работают ферменты?
Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом, а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом. Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.
Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок.То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.
Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.
В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.
Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

название анализа норма в мккатал/л единицы измерения в Ед/л (Е/л)
  • активность амилазы крови
16-30 мккатал/л 20-100 Ед/л
  • активность диастазы (амилазы) мочи
28-100 мккатал/л до 1000 Ед/л

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия, а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия.
Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

  • в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
  • при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
  • при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
  • острая вирусная инфекция – свинка
  • алкогольная интоксикация
  • внематочная беременность

Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:

  • при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
  • при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
  • при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
  • острый аппендицит
  • холецистит
  • кишечная непроходимость
  • алкогольная интоксикация
  • кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
  • при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами

При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе.
В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.
Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Для определения активности амилазы сдается кровь из вены, утром, натощак или средняя порция утренней мочи. Накануне перед сдачей анализа необходимо избегать жирной и острой пищи. При остром приступе панкреатита кровь из вены и моча сдаются в независимости от времени суток.В настоящее время в большинстве лабораторий используются ферментативные методы определения активности амилазы. Этот метод достаточно точен, высоко специфичен и занимает недлинный промежуток времени.

Липаза

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами.
Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

Норма активности липазы

  • активность липазы крови
13 — 60 Ед/мл

В моче здорового человека липаза отсутствует!
Липаза в диагностике заболеваний поджелудочной железы
Для диагностики заболеваний поджелудочной железы липаза является более специфичным тестом, чем амилаза, поскольку ее активность остается нормальной при внематочной беременности, остром аппендиците, свинке и заболеваниях печени. Поэтому при возникновении подозрения на наличие панкреатита целесообразно определять активность липазы и амилазы одновременно.Повышение активности липазы сыворотки крови при остром панкреатите возможно от 2 до 50 раз относительно нормы. Для выявления именно острого алкогольного панкреатита используют соотношение активности липазы и амилазы, причем если данное соотношение больше 2, то данный случай панкреатита, несомненно, алкогольного происхождения.Повышение активности амилазы в крови происходит через 4-5 часов после приступа острого панкреатита, достигает максимума через 12-24 часа и остается повышенной в течение 8-12 дней. При развитии острого панкреатита активность липазы в сыворотке крови может увеличиваться раньше и значительнее, чем активность амилазы.

Когда липаза крови повышена?

При каких состояниях повышается активность липазы в сыворотке крови:

  • острый панкреатит
  • различные опухоли и опухолевидные образования поджелудочной железы
  • холециститы
  • холестаз
  • прободение язв
  • болезни обмена веществ – сахарный диабет, подагра, ожирение
  • прием лекарств (гепарин, наркотические обезболивающие, снотворные барбитурового ряда, индометацин)

Также повышение активности липазы возможно при травмах, ранениях, операциях, переломах и острой почечной недостаточности. Однако повышенная активность липазы при указанных состояниях не является специфичной для них, поэтому в диагностике данных заболеваний не используется.

Когда уровень липазы крови понижен?

Снижение активности липазы в сыворотке крови наблюдается при опухолях различной локализации (кроме поджелудочной железы), удаленной поджелудочной железе,неправильном питании или наследственной триглицеридемии.

Как подготовится к анализу на липазу?

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – это фермент, который содержится в цитоплазме клеток почек, сердца, печени, мышц, селезенки, поджелудочной железы. Коферментом ЛДГ являются ионы цинка и никотинамидадениндинуклеотид (НАД). ЛДГ участвует в обмене глюкозы, катализируя превращение лактата (молочной кислоты) в пируват (пировиноградную кислоту). В сыворотке крови имеется пять изоформ данного фермента.ЛДГ1 и ЛДГ2 изоформы сердечного происхождения, то есть содержатся преимущественно в сердце. ЛДГ3, ЛДГ4 и ЛДГ5 – печеночного происхождения.

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови

Нормы ЛДГ крови

  • взрослые
0,8-4 мкмоль/ч*л 140-350 Ед/л
  • новорожденные
2,0-8 мкмоль/ч*л 400-700 Ед/л

Диагностическое значение изоформ ЛДГ
Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.
ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом, если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.
ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.
Норма ЛДГ у здоровых людей:
Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин, аспирин, ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Причины повышенной ЛДГ крови

Вообще повышение активности ЛДГ в сыворотке крови может выявляться при следующих патологических состояниях:

  • инфаркт миокарда
  • острый гепатит (вирусный, токсический)
  • цирроз печени
  • раковые опухоли различной локализации (тератомы, дисгерминомы яичников)
  • травмы мышц (разрывы, переломы и т.д.)
  • острый панкреатит
  • патология почек (пиелонефрит, гломерулонефрит)
  • гемолитическая анемия, В12-дефицитная и фолиево дефицитная анемии
  • лейкоз

ЛДГ может иметь сниженную активность на фоне уремии (увеличения концентрации мочевины).

Как сдать анализ на ЛДГ?

Для определения активности ЛДГ сдается кровь из вены, утром, натощак. Особой диеты или ограничений перед сдачей анализа нет. ЛДГ присутствует в эритроцитах, поэтому сыворотка для исследования должна быть свежей, без следов гемолиза. В настоящее время активность ЛДГ чаще всего определяют ферментативным методом, который надежен, специфичен и достаточно быстр.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. Коферментом АСТ является витамин В6. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе.

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

Норма АЛТ/АлАт

  • для мужчин
до 40 Ед/л
  • для женщин
до 32 Ед/л

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков, барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами. Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.
АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Причины высокого АлАТ (АлАТ)

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:

  • острый гепатит
  • цирроз
  • механическая желтуха
  • введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
  • распад большой опухоли
  • рак печени или метастазы в печени
  • ожоговая болезнь
  • обширный инфаркт миокарда
  • травматические повреждения мышечной ткани

У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.
При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ.

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Кровь для определения активности АЛТ берется из вены, утром, натощак. Специальной диеты не требуется. Однако стоит проконсультироваться с врачом и отменить на несколько дней прием лекарств, которые вызывают изменение активности АЛТ. Активность АЛТ оценивают ферментативным методом, который специфичен, достаточно прост в использовании и не требует длительной и особой пробоподготовки.

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

AСТ — строение и функция фермента
Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) – фермент из группы трансаминаз, который осуществляет перенос аминокислоты аспартата с одной биологической молекулы на другую. Коферментом АСТявляется витамин В6. АСТ является внутриклеточным ферментом, то есть в норме находится в клетках. В клетках фермент может присутствовать в цитоплазме и митохондриях. Наибольшая активность АСТ выявлена в сердце, печени, мышцах и почках. В крови присутствует в основном цитоплазматическая фракция АСТ.

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Норма АСТ/АсАт

  • для мужчин
15-31 Ед/л
  • для женщин
20-40 Ед/л

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.
При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:

  • гепатиты
  • некроз печени
  • цирроз
  • алкоголизм
  • рак печени и метастазы в печени
  • инфаркт миокарда
  • наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
  • мононуклеоз
  • гепатоз
  • холестаз

Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги, травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.
Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).
Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.
Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени
Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Щелочная фосфатаза (ЩФ) – является мембранным ферментом, который локализован в щеточной каемке желчных канальцев. ЩФ может быть кишечной, плацентарной и неспецифичной (в тканях печени, почек и костей). Данный фермент является ключевым в обмене фосфорной кислоты.

Норма щелочной фосфатазы крови

  • взрослые
30-90 Ед/л
  • подростки
до 400 Ед/л
  • беременные
до 250 Ед/л

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков, сульфаниламидов, магнезии, омепразола, ранитидина и прочее.
Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите, кишечных бактериальных инфекциях и тиреотоксикозе.
Значение щелочной фосфатазыпри заболеваниях костей и в травматологии
ЩФ является маркерным ферментом остеосинтеза, то есть увеличивается активность при заболеваниях костей или метастазах опухолей в кость, а также при заживлении переломов.

Причины повышения щелочной фосфатазы

Высокую активность ЩФ выявляют при следующих патологиях:

  • обтурационная желтуха
  • опухоли кости или метастазы в кости
  • гипертиреоз
  • заболевания крови (миеломная болезнь, лимфогранулематоз, мононуклеоз)
  • рахит
  • деструктивные заболевания печени (цирроз, рак, туберкулез)
  • белые инфаркты (почки, легкого)
  • амилоидоз

Причины низкого уровня щелочной фосфатазы

Помимо высокой активности ЩФ в крови имеются состояния, при которых активность фермента снижена.В первую очередь подобное явление развивается при недостатке цинка, магния, витаминов В12 или С (цинга) в рационе питания. Низкая активность ЩФ крови сопровождает также следующие патологические состояния организма человека – анемии, недостаточность формирования плаценты при беременности, гипертиреоз и нарушения роста и формирования костей.

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.
Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.
Наседкина А.К.

admin

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

Наверх